propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
incremento mayor de la solubilidad de AI con respecto a las muestras AH1.7 y
AH9.5. A pH 9,0 la muestra más soluble vuelve a ser AI seguida por TH2.2 y
luego AH9.5 y AH 1.6, un comportamiento similar al que se obtuvo con las
muestras a pH 2,0.
AI parece ser más afectada a los pH cercanos al punto isoeléctrico que las
proteínas hidrolizadas, ya que presenta bruscos descensos de la solubilidad a
esos pHs, sin embargo a pHs extremos presenta solubilidades mayores. Si
observamos los valores de solubilidad de las muestras hidrolizadas con alcalasa,
vemos que el aumento del grado de hidrólisis favoreció la solubilidad proteica,
ya que para todos los pHs AH9.5 presentó solubilidades mayores que AH1.7. Si
comparamos TH2.2 con AH9.5 podemos ver que en este caso el grado de
hidrólisis no fue lo más influyente, sino la naturaleza de los polipéptidos
resultantes de la hidrólisis enzimática dado que TH2.2 a pesar de tener menor
grado de hidrólisis presentó mayor solubilidad en todos los pH. La hidrólisis con
la enzima tripsina, favoreció la solubilidad a valores de pH cercanos al punto
isoeléctrico de la mezcla de proteínas. Vale recordar que TH2.2 fue la muestra
que presentó polipéptidos más pequeños según las electroforesis SDS-PAGE.
Solubilidad (%)
100
80
60
40
20
0
2 3 4 5 6 7 8 9
pH
122
AI
AH1.7
AH9.5
TH2.2
Figura 2.8.: Curvas de solubilidad en función del pH de cada una de las muestras en
condiciones de baja fuerza iónica (0,06 M).
La tripsina y la alcalasa son parte de la familia de las serinproteasas. La tripsina
hidroliza el enlace peptídico del lado del carboxilo de la arginina y de la lisina
mientras que la alcalasa hidroliza enlaces peptídicos en los que participan una