propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Estos parámetros, son llamados parámetros dilatacionales.
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Introducción
En las proteínas la interpretación de los datos de reología interfacial dilatacional
depende de las escalas de tiempos en las velocidades de dilatación y las
frecuencias en las que se realizan esas mediciones (Bos y Van Vliet 2001).
Para proteínas con poca estructura interna se pudo observar un gran cambio de
la reología interfacial en función del tiempo o de la presión interfacial (Graham y
Phillips 1979; Gau, Yu y col. 1994). Con el tiempo se observa la variación de un
comportamiento totalmente elástico a uno viscoelástico de la interfase con el
incremento de la presión interfacial. En el caso de proteínas poco estructuradas, a
partir de cierta concentración en la interfase pueden darse procesos de
intercambio difusional y de relajación que pueden modificar el comportamiento
reológico interfacial a uno menos elástico (Bos y Van Vliet 2001).
Se han informado grandes variaciones en los coeficientes viscoelásticos al variar
la frecuencia de las oscilaciones en las interfases solubles, particularmente en el
caso de coeficientes de compresión. Estas variaciones con la frecuencia son
debidas a un intenso acoplamiento de las moléculas de la monocapa con el seno
del agua. En el caso de que la frecuencia sinusoidal de compresión sea baja, la
monocapa tiene siempre tiempo de llegar a un equilibrio y no hay resistencia a la
compresión: E’ = ωκ = 0. Sin embargo cuando la frecuencia es alta, la monocapa
no tiene tiempo de responder y se comporta como si fuera insoluble: κ = 0 y E* es
real e igual a E0. En el rango intermedio de frecuencias se sigue:
(VIII) E* = E0 / (1+(1+i)×Ω)
con Ω = (D/2ω dc/dΓ) 1/2 siendo D el coeficiente de difusión de las moléculas
tensioactivas en el seno de la fase acuosa. La frecuencia característica límite se
incrementa con el incremento de la concentración, entonces el régimen de
monocapa insoluble sólo se ve a bajas concentraciones, a altas concentraciones la
monocapa se comprime instantáneamente. La ecuación sirve cuando no hay
barreras para la adsorción o desorción (Langevin 2008).
Las proteínas globulares, más estructuradas, y formadoras de interfases más
cerradas, normalmente no crean interfases que produzcan cambios homogéneos
con las variaciones del área. En este tipo de proteínas también se han visto
efectos de disminución de la elasticidad con el aumento de la temperatura, al
igual que lo que sucede cuando el pH se acerca al punto isoeléctrico de las
especies proteicas. Por el contrario, se observaron aumentos de la elasticidad con