propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
polipéptidos presentan una carga neta positiva y se encuentran
desnaturalizados, además de parcialmente hidrolizados, exponiendo residuos
hidrofóbicos, los que pueden promover la formación de flóculos por
interacciones hidrofóbicas. La mayor estabilidad al cremado de las emulsiones
obtenidas a pH 2,0 puede deberse a la mayor polidispersidad producida en esas
condiciones y también a la formación de una red abierta de flóculos que afectaría
el movimiento de las gotas.
A pH 2,0 tiene predominancia la presencia de polipéptidos desplegados y de
menor peso molecular resultantes de la disociación y de la hidrólisis de las
proteínas de amaranto. Los resultados indican que en el estado en el que se
encuentran las proteínas sometidas a esa condición de pH, se obtienen
emulsiones con gotas más pequeñas en las que no se detecta coalescencia dentro
de las 24 h. Las proteínas aumentan su actividad emulsificante y son capaces de
formar un film interfacial más resistente que a pH 8,0. Esto pudo demostrarse
por los ensayos de tensión interfacial en la interfase aceite/agua, las curvas de
tensión interfacial en la balanza de Langmuir en la interfase aire/agua y las
medidas de reología interfacial, todos ensayos en los que se comparan las
distintas muestras a pH 2,0 y 8,0 (secciones 2.2.3., 2.2.4. y 2.2.5.). Estos resultados
concuerdan con lo obtenidos por Martin, Bos y Van Vliet (Martin, Bos y col. 2002)
con proteínas de soja, quienes encontraron que las especies con coeficiente de
sedimentación 3S (predominantes a pH ácido) y la glicinina 11S, podrían formar
entrecruzamientos. Sin embargo las formas 3S presentan mayor facilidad y
velocidad de desplegamiento y reordenamiento en la interfase, lo que se debería
a la alta flexibilidad resultante de fuerzas de repulsión electrostática dentro de la
molécula (Martin, Bos y col. 2002).
La menor solubilidad y la consecuente presencia de una mayor cantidad de
agregados, junto a la existencia de especies proteicas de menor tamaño debido a
la hidrólisis (sección 2.2.1.1.) además de la naturaleza de los polipéptidos
obtenidos, tendría implicancias en el fenómeno de coalescencia detectado en las
emulsiones preparadas con AH1.7 y con AH9.5. A pH 6,3 los hidrolizados
tratados con alcalasa dieron emulsiones con un alto grado de coalescencia
coincidiendo con la baja solubilidad medida a ese pH. Sin embargo la baja
solubilidad no constituiría la única causa de la desestabilización por coalescencia,
dado que AI coalesce sólo un poco y tiene una solubilidad igual o menor que la
de AH1.7 y AH9.5. El tipo y cantidad de interacciones entre moléculas en la
interfase son también de mucha importancia en la formación de un film que
tenga propiedades intrínsecas que impidan la ruptura de la membrana
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