propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto
gran cantidad de aminoácidos hidrofóbicos diferentes como Phe, Tyr, Trp, Leu,
Ile, Val, Met en su grupos carboxilo terminal. Condés, Scilingo y col. (2009)
mostraron que la globulina 11S y la globulina-P son las proteínas más sensibles a
la acción de la tripsina. Vecchi (2007) mostró que los polipéptidos B de 11S, de
naturaleza hidrofóbica, fueron resistentes a la acción de la alcalasa. De acuerdo
con Chabanon, Chevalot y col. (2007) la hidrólisis de las proteínas de canola con
alcalasa tuvo lugar en toda la proteína conduciendo a la aparición de una gran
proporción de péptidos intermediarios siguiendo un mecanismo zipper. Si
consideramos los resultados de solubilidad (Figura 2.8.) y teniendo en cuenta el
mecanismo de acción de la alcalasa, es posible que durante las etapas tempranas
de la hidrólisis, la enzima libere péptidos hidrofóbicos capaces de interactuar y
formar agregados insolubles estabilizados por interacciones hidrofóbicas. Este
fenómeno se favorecería a pHs cercanos al punto isoeléctrico promedio de esas
proteínas. También es probable que las muestras que fueron sometidas al
proceso de hidrólisis descripto en la sección 2.1.3. se hayan agregado como
consecuencia del tratamiento térmico que se les aplicó para detener la acción de
la enzima, entonces el hecho de estar más hidrolizadas no contrarrestaría la
agregación que se produciría por el tratamiento térmico.
2.2.3. Curvas de tensión superficial en la balanza de
Langmuir
2.2.3.1. En pH 2,0
En la Figura 2.9. se muestran las curvas de tensión superficial en la balanza de
Langmuir a pH 2,0 correspondientes a AI sembrada en diferentes cantidades
sobre la superficie de la balanza. Ellas muestran un incremento de los valores de
presión superficial (π) a valores de área mayores cuando se aumenta la cantidad
de proteína sembrada. Cuando el área de la balanza fue la mínima, 40 cm 2 , las
curvas correspondientes a 35, 45 y 90 μg de proteína sembrada llegaron a valores
similares de π. Cuando se sembraron 9 µg no se pudo observar aumento de la
presión interfacial para ningún valor de área.
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