propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...
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V ini (ml/min)<br />
18<br />
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14<br />
12<br />
10<br />
Capítulo 1: Tratamiento ácido <strong>de</strong> aislados <strong>de</strong> soja y amaranto<br />
AT<br />
AN<br />
MT<br />
40 60 80 100<br />
88<br />
MN<br />
Solubilidad (%)<br />
Figura 1.24.: Gráfico <strong>de</strong> velocidad inicial <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma en función <strong>de</strong> la<br />
solubilidad.<br />
1.2.6.2. Estabilidad <strong>de</strong> espumas:<br />
Una proteína va a resultar un buen agente estabilizante <strong>de</strong> una espuma si sus<br />
moléculas son capaces <strong>de</strong> formar un film viscoelástico en la interface por medio<br />
<strong>de</strong> interacciones intermoleculares (Damodaran 1997).<br />
La Figura 1.25. muestra los resultados obtenidos <strong>de</strong>l tiempo medio <strong>de</strong> vida <strong>de</strong> las<br />
espumas formadas con las distintas muestras bajo ensayo. En primer término se<br />
pue<strong>de</strong> observar que el comportamiento <strong>de</strong> las muestras <strong>de</strong>spués <strong>de</strong>l tratamiento<br />
ácido presenta en todos los casos mucha mayor estabilidad. En el caso <strong>de</strong> las<br />
muestras nativas SN tiene la mayor estabilidad y AN la menor <strong>de</strong> todas. MN<br />
mostró un comportamiento intermedio. Sin embargo cuando se compara entre si<br />
las muestras tratadas por ácido se <strong>de</strong>staca el comportamiento que presenta MT.<br />
Luego <strong>de</strong>l tratamiento se produjo un efecto sinérgico entre las proteínas <strong>de</strong> soja y<br />
amaranto, que permitió que los tiempos medios no fuesen el resultado <strong>de</strong> un<br />
efecto aditivo entre las especies por separado sino que sean mayores al<br />
promedio. Como consecuencia <strong>de</strong> esto no se observan diferencias significativas<br />
entre los valores <strong>de</strong> estabilidad <strong>de</strong> las proteínas <strong>de</strong> ST y <strong>de</strong> MT que fueron las<br />
espumas más estables <strong>de</strong> todas las evaluadas.<br />
Evi<strong>de</strong>ntemente, los cambios que se producen en la estructura nativa <strong>de</strong> las<br />
proteínas por la exposición al pH ácido son favorables para la estabilización <strong>de</strong> la<br />
espuma. Como se <strong>de</strong>mostró en experimentos anteriores (DSC, FPLC, PAGE), las<br />
SN<br />
ST