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propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

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V ini (ml/min)<br />

18<br />

16<br />

14<br />

12<br />

10<br />

Capítulo 1: Tratamiento ácido <strong>de</strong> aislados <strong>de</strong> soja y amaranto<br />

AT<br />

AN<br />

MT<br />

40 60 80 100<br />

88<br />

MN<br />

Solubilidad (%)<br />

Figura 1.24.: Gráfico <strong>de</strong> velocidad inicial <strong>de</strong> formación <strong>de</strong> espuma en función <strong>de</strong> la<br />

solubilidad.<br />

1.2.6.2. Estabilidad <strong>de</strong> espumas:<br />

Una proteína va a resultar un buen agente estabilizante <strong>de</strong> una espuma si sus<br />

moléculas son capaces <strong>de</strong> formar un film viscoelástico en la interface por medio<br />

<strong>de</strong> interacciones intermoleculares (Damodaran 1997).<br />

La Figura 1.25. muestra los resultados obtenidos <strong>de</strong>l tiempo medio <strong>de</strong> vida <strong>de</strong> las<br />

espumas formadas con las distintas muestras bajo ensayo. En primer término se<br />

pue<strong>de</strong> observar que el comportamiento <strong>de</strong> las muestras <strong>de</strong>spués <strong>de</strong>l tratamiento<br />

ácido presenta en todos los casos mucha mayor estabilidad. En el caso <strong>de</strong> las<br />

muestras nativas SN tiene la mayor estabilidad y AN la menor <strong>de</strong> todas. MN<br />

mostró un comportamiento intermedio. Sin embargo cuando se compara entre si<br />

las muestras tratadas por ácido se <strong>de</strong>staca el comportamiento que presenta MT.<br />

Luego <strong>de</strong>l tratamiento se produjo un efecto sinérgico entre las proteínas <strong>de</strong> soja y<br />

amaranto, que permitió que los tiempos medios no fuesen el resultado <strong>de</strong> un<br />

efecto aditivo entre las especies por separado sino que sean mayores al<br />

promedio. Como consecuencia <strong>de</strong> esto no se observan diferencias significativas<br />

entre los valores <strong>de</strong> estabilidad <strong>de</strong> las proteínas <strong>de</strong> ST y <strong>de</strong> MT que fueron las<br />

espumas más estables <strong>de</strong> todas las evaluadas.<br />

Evi<strong>de</strong>ntemente, los cambios que se producen en la estructura nativa <strong>de</strong> las<br />

proteínas por la exposición al pH ácido son favorables para la estabilización <strong>de</strong> la<br />

espuma. Como se <strong>de</strong>mostró en experimentos anteriores (DSC, FPLC, PAGE), las<br />

SN<br />

ST

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