propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...

(XII) ΔEmez = n XA XB w
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Introducción
siendo n el número de moles, w el parámetro de interacción efectiva y XA y XB,
las fracciones molares de A y B. El parámetro de interacción efectiva w es una
medida de la compatibilidad de las moléculas en una mezcla, negativo si
favorece el mezclado y positivo si lo dificulta.
S está dada por la expresión:
(XIII) Smez = -nR (XA ln XA + XB ln XB)
ASmez va a ser siempre positiva y por lo tanto va a contribuir a disminuir la
energía libre de mezclado.
Entonces la expresión de la energía libre queda como:
(XIV) ΔGmez = n (XA XB w + R T (XA ln XA + XB ln XB))
De esta ecuación se deduce que los líquidos A y B son miscibles cuando w < 2RT
porque domina la contribución de la entropía, parcialmente inmiscibles cuando
2RT < w < 4RT y totalmente inmiscibles cuando w > 4RT.
El sistema tiende disminuir la superficie disminuyendo el número de gotas lo
que desestabiliza las emulsiones.
Muchas proteínas son moléculas con actividad superficial que pueden ser usadas
como emulsificantes por su capacidad de facilitar la formación, mejorar la
estabilidad y producir propiedades físico-químicas deseables en las emulsiones
o/w. Las proteínas se adsorben en las superficies de las gotas de aceite recién
formadas mediante la homogenización de mezclas de aceite-agua-proteína, en
donde las proteínas facilitan la ruptura de gotas por producir un descenso en la
tensión interfacial y un retardo de la coalescencia de las gotas al formar
membranas interfaciales que las rodean (Walstra 2003). La capacidad de las
proteínas de generar interacciones repulsivas (estéricas, electrostáticas) entre las
gotitas de aceite y de formar una membrana interfacial que sea resistente a la
ruptura juega un papel importante en la estabilización de las gotas contra la
floculación y la coalescencia durante los almacenamientos a largo plazo (Wilde,
Mackie y col. 2004).
El desarrollo de las emulsiones estabilizadas por proteínas con propiedades
mejoradas o novedosas se basa en comprender el comportamiento interfacial de
las proteínas adsorbidas y en elucidar la relación existente entre las