propiedades estructurales y funcionales de preparados proteicos de ...
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Capítulo2: Hidrólisis enzimática <strong>de</strong> aislados <strong>proteicos</strong> <strong>de</strong> amaranto<br />
emulsiones a pH 6,3 y 8,0. Esto tuvo como consecuencia velocida<strong>de</strong>s <strong>de</strong> cremado<br />
más lentas y la no existencia <strong>de</strong> coalescencia durante el almacenamiento. A pH<br />
6,3 y 8,0 las emulsiones se comportaron <strong>de</strong> diferente manera <strong>de</strong>pendiendo <strong>de</strong> la<br />
existencia o no <strong>de</strong> hidrólisis, <strong>de</strong> la enzima utilizada y <strong>de</strong>l grado <strong>de</strong> hidrólisis<br />
alcanzado. Las emulsiones que mostraron menores tamaños <strong>de</strong> gota, velocida<strong>de</strong>s<br />
<strong>de</strong> cremado más lentas y un bajo grado <strong>de</strong> coalescencia, correspondieron a<br />
proteínas sin hidrolizar o hidrolizadas con tripsina (AI y TH2.2). En cambio, las<br />
emulsiones formuladas a partir <strong>de</strong> hidrolizados <strong>proteicos</strong> obtenidos por la acción<br />
<strong>de</strong> alcalasa mostraron mayores tamaños <strong>de</strong> gota que redundaron en mayores<br />
velocida<strong>de</strong>s <strong>de</strong> cremado y una <strong>de</strong>sestabilización por coalescencia muy acusada<br />
con el tiempo <strong>de</strong> almacenamiento. A pH 8,0 se observó al aumentar el grado <strong>de</strong><br />
hidrólisis (1,7 a 9,5 %) una disminución <strong>de</strong> la eficiencia <strong>de</strong> los polipéptidos como<br />
agentes emulsificantes y estabilizantes, hecho que no ocurrió a pH 6,3.<br />
Las emulsiones formuladas a partir <strong>de</strong> las diferentes muestras, con alta relación<br />
proteína/aceite y pH 2,0 mostraron tamaños <strong>de</strong> gota similares entre si y una alta<br />
estabilidad frente a la coalescencia en el almacenamiento. Las emulsiones<br />
preparadas con AI y TH2.2 a pH 8,0 mostraron tamaños <strong>de</strong> gota iniciales<br />
similares al correspondiente a las emulsiones a pH 2,0 pero presentaron<br />
coalescencia en el almacenamiento. La muestra AH9.5 produjo emulsiones con<br />
valores más gran<strong>de</strong>s <strong>de</strong> tamaño <strong>de</strong> gota y un grado <strong>de</strong> coalescencia más acusado.<br />
Evi<strong>de</strong>ntemente las condiciones <strong>de</strong> pH influyeron en gran manera en el<br />
comportamiento superficial <strong>de</strong> las proteínas <strong>de</strong> amaranto, siendo éstas mucho<br />
más eficientes como tensioactivo a pH 2,0. Este comportamiento es atribuido al<br />
<strong>de</strong>splegamiento y flexibilidad que adquieren los polipéptidos <strong>de</strong> amaranto en<br />
estas condiciones. Dependiendo <strong>de</strong> la concentración<strong>de</strong> proteína utilizada, se<br />
lograron obtener emulsiones con buenas características también a pH 8,0.<br />
El tratamiento <strong>de</strong> las proteínas <strong>de</strong> amaranto con enzimas exógenas no <strong>de</strong>terminó<br />
una mejora sustancial en las <strong>propieda<strong>de</strong>s</strong> superficiales <strong>de</strong> las proteínas,<br />
provocando en algunos casos un empeoramiento.<br />
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