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Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto El análisis de proteína en la interfase se realizó mediante el método de Patton modificado (sección 2.1.14.). Los perfiles electroforéticos de las diferentes muestras correspondientes a las proteínas de las dispersiones originales y aquellas presentes en la interfase, tanto a pH 2,0 como 8,0, no mostraron diferencias significativas. (Figura 2.35). Este resultado indicaría que no existiría, en ninguno de los casos analizados, una migración selectiva de algún/algunos polipéptidos a la interfase aceite/agua. AI AH9.5 TH2.2 pH2 pH8 pH2 pH8 pH2 pH8 T E T E T E T E T E T E Figura 2.35. Perfiles electroforéticos de proteínas de las distintas muestras en la suspensión inicial (T), y la proteína adsorbida en la interfase o/w (E) a pH 2,0 y 8,0. Comparando las emulsiones preparadas con alta y baja proporción de aceite en presencia de SDS, Figuras 2.24 y 2.31 respectivamente, se puede ver que a menor proporción de aceite las distribuciones de tamaño de gota están mucho más corridas a la izquierda, o sea hacia valores de diámetro más pequeños. Lo mismo se evidencia al comparar los valores de d3,2 que disminuyen de 2 a 5 veces con la disminución de la proporción de aceite de la emulsión. Evidentemente estas diferencias se podrían atribuir a diferencias en la relación proteína/aceite. El resultado de que el área interfacial creada sea menor se debe a la limitada cantidad de proteína que pueda ejercer un efecto tensioactivo en el sistema. Las emulsiones formuladas con AH9.5 con alta y baja proporción de aceite y pH 8,0, fueron las que presentaron mayores tamaños de gota. 157
2.3. Conclusiones Capítulo2: Hidrólisis enzimática de aislados proteicos de amaranto Las distintas muestras proteicas utilizadas variaron en su grado de hidrólisis y en la enzima que se utilizó para hidrolizarlas; además los experimentos se realizaron a distintos pH. Si bien se detectó influencia del grado de hidrólisis y de la enzima usada en las distintas propiedades de la emulsión, fueron más importantes los cambios que se produjeron por la variación del pH del medio. A pH 2,0 las proteínas se encontraron disociadas y desplegadas. En el caso de AI, que no se lo sometió a una hidrólisis con enzimas exógenas, se demostró que sufre una hidrólisis cuando se incuba a pH 2,0 debido a la acción de enzimas endógenas aspárticas que se activan a pH ácido. La solubilidad de todas las muestras fue superior a pH ácido (2,0) y mínima a pH cercano al pI promedio de las distintas especies proteicas presentes. Las diferentes muestras a pH 2,0 fueron más eficientes para disminuir la tensión interfacial, hecho comprobado al detectarse un descenso de la misma con menor concentración de proteína adsorbida en la interfase aire/agua (a/w) y aceite/agua (o/w). En la interfase o/w las proteínas a pH 2,0 permiten llegar a valores de tensión interfacial menores que las proteínas a pH 8,0. Sin embargo en la interfase a/w las proteínas a pH 8,0 necesitan una mayor concentración proteica pero pueden reducir en mayor grado la tensión superficial que las proteínas en un medio a pH 2,0. La diferencia en la concentración superficial necesaria para producir descensos de la tensión interfacial se debería al hecho que las proteínas a pH 2,0 al estar extendidas y presentar una mayor flexibilidad pueden cubrir una mayor superficie de la interfase y acomodar mejor las zonas afines a cada una de las fases que cuando se encuentran más estructuradas como ocurre a pH 8,0. Las proteínas más estructuradas tienen que superar una barrera energética mayor para orientar sus grupos hidrofóbicos e hidrofílicos en función de la disminución de la energía libre interfacial. Las proteínas a pH 2,0 al estar más extendidas interaccionaron más en la interfase, lo que condujo a un módulo complejo mayor en el film interfacial o/w que el detectado a pH 8,0. El mayor módulo complejo se debió principalmente al comportamiento elástico de la interfase. La diferencias observadas en las interfases a ambos pHs se reflejaron en variaciones del comportamiento de las emulsiones o/w con el pH estabilizadas por las diferentes muestras. Cuando la relación de proteína/aceite de todas las emulsiones preparadas a pH 2,0 fue baja los tamaños de gota fueron menores que los correspondientes a las 158
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