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AS PROPRIEDADES ANTIBIÓTICAS DO MEL 271
que a exposição à luz também pode inativar a ação antibacteriana do mel, ação
essa que eles atribuíam à inibina. Ou seja, como depois se verificou, ao peróxido
de hidrogênio. Contudo, mais tarde foram descobertas outras substâncias
antibacterianas, como será visto mais adiante.
Neste ponto, a meu ver cabe uma reflexão sobre o mel dos Meliponíneos. Em
1941, A. Gauhe (apud J. W. White, M. H. Subers & J. Schepartz, 1963 p-58)
descobriu a presença da glucose-oxidase nas glândulas faringeanas da Apis
mellifera. Gauhe, com antecedência sobre outros autores, presumiu que a referida
enzima seria útil à preservação do mel. Essa descoberta é muito importante, pois
significa que são as próprias abelhas que inoculam no mel a enzima que vai
produzir o peróxido de hidrogênio (inibina). Como, porém, já foi aqui explicado,
essa enzima perfaz a sua função de produzir peróxido de hidrogênio em mel cujas
caraterísticas físico-químicas e condições de conservação favoreçam essa
produção. Isso ocorre basicamente durante o período de concentração e
amadurecimento do mel, ou em mel artificialmente diluído para fins
experimentais.
Os méis de Meliponíneos, segundo M. Gonnet, E Lavie e Nogueira-Neto (1964
p.3)... "são muito ricos em substâncias antibacterianas, e em certos casos não
encontramos por diluição o limite inferior de sua atividade". Tenho a impressão
que se trata, no caso, da inibina (peróxido de hidrogênio) ou principalmente da
inibina, pois esse antibiótico tem como uma das suas caraterísticas, como foi visto
aqui, ter uma atividade maior quando o mel foi diluído. Como já disse, enviei à
França, a M. Gonnet e P. Lavie méis de TIÚBA (M. compressipes),
MANDAÇAIA (M. quadrifasciata), MANDAGUARI (Scaptotrigona postica),
TUBUNA (S. bipunctata), JATAÍ (Tetragonisca angustula) e IRAI
(Nannotrigona testaceicornis).
É muito importante notar que Abner I. Schepartz & Mary H. Subers (1964-A
pp.231, 234-235) verificaram que a enzima glucose-oxidase reduz nitidamente a
sua atividade no mel, quando o pH está abaixo de 5,5 chegando a quase zero
quando o pH está a 4,0. O pH ótimo para essa enzima, segundo os referidos
pesquisadores é principalmente 6,1. À temperatura de 60°C a glucose oxidase
ficou completamente inativada. A uma temperatura de 50°C essa enzima foi quase
inativada em 20 minutos.
Jonatham W White & Mary H. Subers (1964 pp. 819, 823-828) comprovaram
que um processo de foto-oxidação, resultado da exposição do mel à luz,
principalmente à luz fluorescente, e da presença de um fator sensibilizador ..."é
altamente destrutivo para a inibina" (peróxido de hidrogênio). Contudo, essa
destruição "é maior a um pH 3 e negligível a um pH 6-7" do mel. Segundo esses
autores a enzima glucose-oxidase, a produtora da inibina, em certos méis é muito
sensível à luz. Contudo, em outros méis, constataram que a sensibilidade é menor.
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