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Revisión Bibliográfica
Por último, como ya hemos dicho, la cantidad y naturaleza del tejido
conjuntivo, y en particular la fracción que supone el colágeno, presente
principalmente en fascias y tendones, parecen tener un alto grado de
participación en la mayor o menor terneza de la carne (Nakamura et al., 1975)
Una mayor cantidad de colágeno implica mayor dureza, pero mucho más si
está muy polimerizado, con lo que disminuye su solubilidad (Touraille, 1978).
Después de la muerte del animal el proceso de transformación del
músculo en carne pasa por dos fases sucesivas: en la primera se desarrolla el
rigor mortis, que conduce a la acidificación y pérdida de la elasticidad del tejido
muscular, el cual alcanza la máxima dureza. La segunda fase, maduración o
tenderización corresponde a un aumento gradual de la terneza, durante el
almacenamiento post-mortem aunque empieza ya a partir de la muerte del
animal. En esta última fase se producen una serie de cambios estructurales y
bioquímicos en la fibra muscular. La naturaleza y alcance de estos cambios y,
por lo tanto la calidad de la carne, están muy influenciados por la especie
animal y por las características fisiológicas y bioquímicas del músculo, así
como por el perfil de pH-temperatura post-mortem.
Según Shackelford et al. (1991) y Koohmaraie (1992) existen evidencias
de que en el sistema proteolítico las calpaínas son responsables de las
proteolisis post-mortem de las proteínas endógenas del músculo esquelético.
La extensión del ablandamiento es proporcional al nivel de calpaínas y
calpastatina, no obstante variaciones en el desarrollo del rigor pueden alterar la
estructura muscular, la liberación de iones calcio y por consiguiente la actividad
de las calpaínas. Es necesario considerar la gran salida de Ca 2+ procedente del
retículo sarcoplásmico y quizá también de las mitocondrias, que se produce a
bajas temperaturas, de forma que esta elevada concentración actuaría como
activador de las capaínas (Beltran, 1988).
Koohmaraie et al. (1988) afirman que la calpaína es el único sistema
proteolítico con las características necesarias (muestran una adecuada
actividad en el rango de pH 5.5-6.5, según Ceña et al., 1992) para llevar a cabo
los cambios post-mortem, mencionados anteriormente, que conlleven el
ablandamiento de la carne, además estos mismos autores concluyen diciendo
que la calpaína I es activa bajo las condiciones habituales de almacenamiento
de carne de cordero.
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