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Química - Ministerio de Educación

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UNIDAD 4<br />

temA 2<br />

322<br />

d. Proteínas funcionales: las enzimas<br />

Como ya estudiamos en la unidad 2, las enzimas se pue<strong>de</strong>n <strong>de</strong>finir como<br />

catalizadores biológicos, capaces <strong>de</strong> acelerar las reacciones químicas que<br />

se producen en el organismo y que son necesarias para mantener su<br />

actividad biológica.<br />

Su gran relevancia, es que son muy específicas, lo que significa que cada<br />

enzima realiza una <strong>de</strong>terminada función, ya que tienen la capacidad <strong>de</strong><br />

reconocer solo una molécula o una familia <strong>de</strong> moléculas parecidas en<br />

cuanto a su estructura. Esto último se <strong>de</strong>be a que la conformación <strong>de</strong> la<br />

proteína es flexible, y que al interactuar con la primera molécula, inicia<br />

pequeñas alteraciones en su conformación, facilitando así, el máximo<br />

nivel <strong>de</strong> interacción con otras moléculas similares en estructura.<br />

La base <strong>de</strong> esta especificidad <strong>de</strong> acción <strong>de</strong> las enzimas es la conformación<br />

<strong>de</strong> la proteína que establece una región espacial localizada, que permite<br />

una interacción muy específica con otra estructura química<br />

complementaria a través <strong>de</strong> las interacciones intermoleculares. La<br />

especificidad <strong>de</strong> acción pue<strong>de</strong> manifestarse, por ejemplo, frente a un<br />

receptor (acción fisiológica, farmacológica o tóxica).<br />

Las enzimas son proteínas formadas por: aminoácidos estructurales, que<br />

constituyen el esqueleto <strong>de</strong> la enzima; aminoácidos <strong>de</strong> unión, que<br />

intervienen directamente en la formación <strong>de</strong>l complejo enzima sustrato, y<br />

aminoácidos catalíticos, que actúan en la transformación química <strong>de</strong>l<br />

sustrato. Estos tres tipos <strong>de</strong> aminoácidos explican la anatomía <strong>de</strong> una<br />

enzima, la que se modifica por un cambio conformacional para crear el<br />

sitio activo apropiado que se acomoda al sustrato sobre el que actúa.<br />

Cualquier cambio en estos aminoácidos produce la disminución e incluso<br />

la pérdida total <strong>de</strong> la actividad enzimática.<br />

¿Recuerdas la siguiente imagen?<br />

Sustrato (S) Complejo<br />

enzima-sustrato (ES)<br />

Productos (P)<br />

Sitio activo<br />

Enzima (E)<br />

Correspon<strong>de</strong> al mo<strong>de</strong>lo “llave- cerradura” que explica <strong>de</strong> manera<br />

simplificada la acción <strong>de</strong> una enzima.<br />

En cada enzima es posible reconocer uno o más sitios activos. La unión<br />

sitio activo-sustrato está <strong>de</strong>terminada por el tipo <strong>de</strong> grupos radicales que<br />

se presentan en esta región <strong>de</strong> la enzima. Algunos radicales cargados<br />

positivamente, por ejemplo, se unen a los sitios eléctricamente negativos<br />

<strong>de</strong> la molécula <strong>de</strong>l sustrato.<br />

La amilasa, por ejemplo, es una enzima que ayuda a digerir los<br />

carbohidratos que consumimos diariamente. Se produce en el páncreas y<br />

en las glándulas salivales, gracias a ella el proceso digestivo es más<br />

rápido y efectivo.<br />

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