Abbas 8ed - Imunologia Celular e Molecular

epetem os estudos com IgG de coelho. Entretanto, a organização básica da
molécula de anticorpo deduzida a partir dos experimentos de proteólise da IgG de
coelho é comum a todas as moléculas de Ig de todos os isotipos e a todas as
espécies. De fato, esses experimentos fornecem a primeira evidência de que as
funções de reconhecimento do antígeno e as funções efetoras das moléculas de Ig
são espacialmente separadas.
Muitas outras proteínas no sistema imune, assim como numerosas proteínas sem
nenhum conhecimento da função imunológica, contêm domínios com uma estrutura
de dobra da Ig – duas folhas β-pregueadas adjacentes mantidas juntas por uma
ponte dissulfeto. Todas as moléculas que possuem este tipo de domínio são ditas
pertencerem à superfamília Ig, e todos os segmentos de genes que codificam os
domínios Ig destas moléculas parecem ter evoluído de um gene ancestral. Os
domínios Ig são classificados como do tipo V e do tipo C com base na homologia
próxima aos seus domínios V da Ig ou C da Ig. Os domínios V são formados a partir
de um polipeptídio mais longo do que os domínios C e contêm duas fitas β extras
dentro do sanduíche da folha β. Alguns membros da superfamília Ig foram descritos
no Capítulo 3 (moléculas de adesão endotelial ICAM-1 e VCAM-1) e no Capítulo 4
(receptores KIR na célula NK). Exemplos de membros da superfamília Ig de
relevância no sistema imune são mostrados na Figura 5-4.
FIGURA 5-4 Exemplos de proteínas da superfamília de Ig no
sistema imune.
Mostrados aqui estão a molécula de IgG ligada na
membrana; o receptor de célula T; uma molécula de MHC de
classe I; o correceptor CD4 das células T; CD28, um receptor
coestimulatório nas células T; e a molécula de adesão ICAM-
1.