Les mondes darwiniens

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[michel m o r a n g e / d a r w i n i s m e et b iolog i e moléc u lai r e]
rales particulières qui en rendaient le repliement plus difficile : par exemple,
des protéines contenant à la fois des hélices α et des feuillets β étaient des
cibles potentielles des chaperonines. Ces hypothèses se révélèrent en partie
vraies – beaucoup de protéines dites αβ ont besoin des chaperonines pour
se replier – mais insuffisantes. Certaines protéines αβ n’ont pas besoin des
chaperonines, et des protéines appartenant à d’autres familles structurales en
sont dépendantes. Dans la conclusion d’un article, des spécialistes des chaperonines
faisaient appel à des « considérations évolutives » pour expliquer les
observations faites 11 . La situation actuelle – certaines protéines ont besoin des
chaperonines, d’autres non – est un « instantané » dans une histoire évolutive
complexe. Les auteurs faisaient l’hypothèse que cette situation est le résultat
de deux tendances évolutives divergentes. La première serait un processus de
sélection tendant à optimaliser le repliement des protéines, et à rendre celui-ci
indépendant des chaperonines – l’usage des chaperonines représentant un
« poids ». Mais l’évolution modifie en permanence la structure des protéines à
travers la mutation des gènes qui codent pour elles. Les nouvelles formes protéiques,
aux fonctions parfois essentielles pour l’adaptation des organismes, n’ont
pas été (encore) optimalisées pour leur repliement, et peuvent avoir besoin
des chaperonines. Ces dernières participeraient donc à la création de « nouveauté
». Les auteurs allaient même jusqu’à faire l’hypothèse que la richesse
de certaines familles structurales de protéines pourrait s’expliquer par la présence
des chaperonines. Les protéines dites (αβ) 8 , contenant un tonneau de
brins β entouré de huit hélices α représentent plusieurs dizaines de membres.
Tous dérivent d’une protéine ancestrale commune ; ainsi, par duplication (et
mutation) du gène ancestral, a été engendré un riche ensemble de protéines
aux fonctions très diverses. Un tel scénario évolutif n’aurait sans doute pas été
possible sans la présence des chaperonines.
Ces travaux sont récents, et comme pour les exemples précédents, il ne
s’agit pas pour nous de juger la valeur de ce scénario. L’important est qu’une
description structurale et fonctionnelle conduise naturellement à un scénario
évolutif, qui vient compléter l’explication physico-chimique et non, de toute
évidence, la remplacer.
Des exemples analogues pourraient être trouvés en biologie des systèmes,
cette nouvelle branche de la biologie qui vise à décrire, au-delà de la structure
11. Kerner et al. (2005), “Proteome-wide analysis of chaperonin-dependent protein
folding in Escherichia coli”, Cell, 122 @.