4. Uluslararası Beyaz Et Kongresi

Tartışma ve Sonuç
Sarkoplazmik ve miyofibrilar protein fraksiyonlarına ait FTIR spektrumlarının elde edildiği ve
türler arasındaki ya da farklı türlerin etlerinin karışımları arasındaki farklılıkların belirlendiği
çalışmalar literatürde mevcut değildir. Bu çalışma kapsamında sarkoplazmik ve miyofibrilar
protein ekstraktlarından elde edilen spektrumlar tek bir proteini içeren protein izolatlarının
kullanıldığı spektrumlardan oldukça karmaşıktır ve pikler fraksiyonların içerdiği tüm
proteinlerin bir bileşkesi olarak oraya çıkmaktadır. Ayrıca, söz konusu çalışmalarda proteinlerin
konformasyonal değişiklikleri öncelikli amaçlardan biri olduğu için 1700-1500 cm -1 dalga sayısı
aralığı incelenmiştir. Bu çalışmada ise konformasyonel değişiklikler kadar farklı türlerden elde
edilen fraksiyonların bütününe ait spektrumun belirlenmesi, varsa karışımlardan elde edilen
fraksiyonların bütününe ait spektrumun belirlenmesi önemsendiği için aslında bu kıyaslama
yetersiz kalmaktadır. Tek bir protein içeren izolatların kullanıldığı çalışmalarda ya ticari izolatlar
kullanılmıştır ya da protein izolasyon yöntemi bu çalışmada kullanılan grup ayırım amacıyla
kullanılan yöntemden oldukça farklıdır.
Kaynaklar
1. Yada, R. Y. 2004. Proteins in Food Processing. 1.Basım. North America: Woodhead
Publishing.
2. Gašo-Sokač, D., Kovač, S., Josić, D. 2010. “Application of proteomics in food technology
and food biotechnology: process development, quality control and product safety”, Food
Technology and Biotechnology, 48(3), 284-295.
3. Gaonkar, A. G., McPherson, A. 2005. Ingredient interactions: effects on food quality. Boca
Raton, Florida, USA: CRC Press LLC.
4. Sun, D. W. 2009. Infrared spectroscopy for food quality analysis and control. San Diego,
USA: Elsevier Academic Press.
5. Sentandreu, M. A., Fraser, P. D., Halket, J., Patel, R., Bramley, P. M. 2010. “A proteomicbased
approach for detection of chicken in meat mixes”, Journal of proteome research, 9(7),
3374-3383.
6. Ayhan, B. 2013. Multiple Myeloma (Plazma Hücre Kanseri)’nın Spektrometrik ve
Spektroskopik Yöntemler ile Araştırılması Ankara Üniversitesi Biyoteknoloji Enstitüsü,
Biyoteknoloji Anabilim Dalı. Doktora Tezi Ankara.
7. Lamb, D. C., Nienhaus, K., Arcovito, A., Draghi, F., Miele, A. E., Brunori, M., & Nienhaus,
G. U. (2002). Structural dynamics of myoglobin ligand migration among protein cavities
studied by fourier Transform Infrared/Temperature Derıvatıve Spectroscopy. Journal of
Biological Chemistry, 277(14), 11636-11644.
8. Meersman, F., Smeller, L., & Heremans, K. (2002). Comparative Fourier transform infrared
spectroscopy study of cold-, pressure-, and heat-induced unfolding and aggregation of
myoglobin. Biophysical journal, 82(5), 2635-2644
9. Dong, A. C., Huang, P., Caughey, B., & Caughey, W. S. (1995). Infrared analysis of ligandand
oxidation-induced conformational changes in hemoglobins and myoglobins. Archives of
biochemistry and biophysics, 316(2), 893-898
10. Khoury, Z. (2003). Application of dynamic oscillatory rheology and Fourier transform
infrared spectroscopy in the study of the mechanism of myosin gelation.
600