19.11.2014 Views

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

Доступность тонкой структуры коллагена для частиц дубителя 111<br />

Несмотря на наличие в коллагене высокоориентированных участков,<br />

его структура далека от полной кристалличности. Это подтверждается<br />

тем, что на рентгенограммах, наряду с нечеткими<br />

кристаллическими интерференциями, обнаруживается диффузное<br />

рассеивание лучей Рентгена, которое указывает на то, что в структуре,<br />

в промежутках между высокоориентированными участками,<br />

имеются зоны, в которых молекулярные цепи упорядочены в меньшей<br />

степени.<br />

Как уже было отмечено, наличие таких менее ориентированных<br />

участков объясняет аналогичный характер кривых деформации<br />

различных волокон, независимо от того, имеются в их структуре<br />

кристаллические зоны или они отсутствуют.<br />

В структуре коллагена высокоориентированные зоны сохраняются<br />

и в условиях взаимодействия с водой. В этом случае расстояние<br />

между смежными белковыми молекулами в плоскости<br />

боковых цепей на 40— 50% больше, чем в воздушносухом состоянии<br />

[5].<br />

Это свидетельствует от том, что частицы воды беспрепятственно<br />

распределяются между всеми молекулярными цепями коллагена и<br />

в кристаллических зонах структуры, и, тем более, в менее ориентированных.<br />

Точно также все молекулярные промежутки в обводненном<br />

коллагене доступны для частиц очень многих других соединений.<br />

Это подтверждается тем, что стехиометрические расчеты,<br />

сделанные исходя из этих представлений, подтверждаются экспериментальными<br />

данными.<br />

Так, например, кислотная емкость коллагена соответствует<br />

общему числу основных групп боковых цепей, рассчитанному по<br />

данным относительно аминокислотного состава [5]. Количество азота,<br />

отщепляемого при дезаминировании азотистой кислотой, примерно<br />

соответствует числу остатков лизина всех молекул коллагена [55].<br />

Размер молекул формальдегида не превышает размеров анионов<br />

N Oj или SO 4 и многих других частиц, для распространения<br />

которых трехмерная сетка структуры коллагена не является препятствием.<br />

Поэтому можно полагать, что при дублении формальдегидом<br />

никаких затруднений для его равномерного распределения<br />

между молекулярными цепями коллагена не возникает. Формальдегид<br />

обладает наименьшим молекулярным весом из всех дубящих<br />

веществ. В ряде других случаев эффект дубления обусловлен<br />

взаимодействием коллагена со значительно более крупными частицами.<br />

Например, различные танниды имеют молекулярный вес<br />

выше 1000 [8 ]. Для проникновения таких частиц не все молекулярные<br />

«щели» коллагена обладают достаточными размерами. Эти<br />

«щели» еще сильнее уменьшаются вследствие прилипания проникающих<br />

частиц, обладающих значительной сорбционной активностью<br />

к белку. Это приводит к тому, что в тонкой структуре коллагена<br />

остаются участки, которые для таннидов недоступны. Функциональные<br />

группы белка, расположенные на этих участках, остаются

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!