полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Доступность тонкой структуры коллагена для частиц дубителя 111<br />
Несмотря на наличие в коллагене высокоориентированных участков,<br />
его структура далека от полной кристалличности. Это подтверждается<br />
тем, что на рентгенограммах, наряду с нечеткими<br />
кристаллическими интерференциями, обнаруживается диффузное<br />
рассеивание лучей Рентгена, которое указывает на то, что в структуре,<br />
в промежутках между высокоориентированными участками,<br />
имеются зоны, в которых молекулярные цепи упорядочены в меньшей<br />
степени.<br />
Как уже было отмечено, наличие таких менее ориентированных<br />
участков объясняет аналогичный характер кривых деформации<br />
различных волокон, независимо от того, имеются в их структуре<br />
кристаллические зоны или они отсутствуют.<br />
В структуре коллагена высокоориентированные зоны сохраняются<br />
и в условиях взаимодействия с водой. В этом случае расстояние<br />
между смежными белковыми молекулами в плоскости<br />
боковых цепей на 40— 50% больше, чем в воздушносухом состоянии<br />
[5].<br />
Это свидетельствует от том, что частицы воды беспрепятственно<br />
распределяются между всеми молекулярными цепями коллагена и<br />
в кристаллических зонах структуры, и, тем более, в менее ориентированных.<br />
Точно также все молекулярные промежутки в обводненном<br />
коллагене доступны для частиц очень многих других соединений.<br />
Это подтверждается тем, что стехиометрические расчеты,<br />
сделанные исходя из этих представлений, подтверждаются экспериментальными<br />
данными.<br />
Так, например, кислотная емкость коллагена соответствует<br />
общему числу основных групп боковых цепей, рассчитанному по<br />
данным относительно аминокислотного состава [5]. Количество азота,<br />
отщепляемого при дезаминировании азотистой кислотой, примерно<br />
соответствует числу остатков лизина всех молекул коллагена [55].<br />
Размер молекул формальдегида не превышает размеров анионов<br />
N Oj или SO 4 и многих других частиц, для распространения<br />
которых трехмерная сетка структуры коллагена не является препятствием.<br />
Поэтому можно полагать, что при дублении формальдегидом<br />
никаких затруднений для его равномерного распределения<br />
между молекулярными цепями коллагена не возникает. Формальдегид<br />
обладает наименьшим молекулярным весом из всех дубящих<br />
веществ. В ряде других случаев эффект дубления обусловлен<br />
взаимодействием коллагена со значительно более крупными частицами.<br />
Например, различные танниды имеют молекулярный вес<br />
выше 1000 [8 ]. Для проникновения таких частиц не все молекулярные<br />
«щели» коллагена обладают достаточными размерами. Эти<br />
«щели» еще сильнее уменьшаются вследствие прилипания проникающих<br />
частиц, обладающих значительной сорбционной активностью<br />
к белку. Это приводит к тому, что в тонкой структуре коллагена<br />
остаются участки, которые для таннидов недоступны. Функциональные<br />
группы белка, расположенные на этих участках, остаются