19.11.2014 Views

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

SHOW MORE
SHOW LESS

You also want an ePaper? Increase the reach of your titles

YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.

72 Общие сведения о процессе дубления и его важнейших проявлениях<br />

разрушается гнилостными, а также иными бактериями и не является<br />

питательной средой для их развития. Д аж е в тех случаях, когда<br />

вещества, необходимые для питания бактерий, вносятся в кожу со<br />

стороны (например, в результате разрушения потом при носке кож а­<br />

ной обуви), некоторые дубящие вещества, например соли алюминия,<br />

тормозят бактериальные процессы [153, 154].<br />

Формальдегид, соли хрома, а также некоторые другие дубящие<br />

вещества обладают бактерицидным или бактериостатическим действием.<br />

Это обстоятельство, несомненно, также повышает сопротивляемость<br />

выдубленной кожи к действию бактерий. В отличие от<br />

бактерий, различные плесени могут развиваться на влажной коже<br />

даже в том случае, если она выдублена солями хрома или формальдегидом.<br />

Рост плесеней на образцах воздушносухой кожи останавливается<br />

при относительной влажности воздуха ниже 70% [163].<br />

9. ИЗМЕНЕНИЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП КОЛЛАГЕНА,<br />

НЕ ПРИВОДЯЩЕЕ К ОБРАЗОВАНИЮ ДОПОЛНИТЕЛЬНЫХ<br />

МЕЖМОЛЕКУЛЯРНЫХ СВЯЗЕЙ<br />

Молекулы белков состоят из большого числа остатков различных<br />

аминокислот, образующих полипептидные цепи и дикетопиперазиновые<br />

циклы с разнообразными функциональными группами. В связи<br />

с тем, что аминокислотный состав коллагена в основном выяснен,<br />

можно подсчитать число различных функциональных групп в его<br />

структуре. Ниже приводятся данные, характеризующие число аминокислотных<br />

остатков, а также других реакционноспособных групп<br />

в участке структуры коллагена с молекулярным весом 100 000 [14]:<br />

Аминокислотные остатки (средн. мол. вес 93,3) 1064<br />

Пептидные связи с вторичным азотом (—NH—) 830<br />

Пептидные связи с третичным азотом (— N < ) 234<br />

Карбоксильные группы (в остатках аспарагиновой<br />

и глютаминовой кислот)! ! . . . 124<br />

Амино-группы (в остатках лизина и оксилизина) 36<br />

Гуанидиновые группы (в остатках аргинина j . I 58<br />

Ими'1азольные группы (в остатках гистидина)................ 5<br />

Бензольные ядра (в остатках фенилаланина и тирозина)<br />

.................................................................. 31<br />

Фенольные гидроксилы (в остатках тирозина) 7<br />

Спиртовые гидроксилы (в остатках оксипролина,<br />

треонина и с е р и н а )........................................... 146<br />

Амиды (аспарагиновой и глютаминовой кислот<br />

в коллагене, не подвергнутом золению) . ! 36<br />

Функциональные группы, входящие в состав молекулы коллагена<br />

и других белков, могут быть изменены при помощи ряда реакций,<br />

используемых для синтеза и исследования более простых органических<br />

соединений [16, 164, 165, 166, 167, 168]. Если такая обработка<br />

производится в достаточно мягких условиях, она не приводит к разрушению<br />

молекулы белка и в то ж е время изменяет его свойства.

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!