полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
полноÑекÑÑовÑй ÑеÑÑÑÑ
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Фиксация пара-бензохинона коллагенам 393<br />
этой образуется. Часть пара-диоксибензола сорбируется белком и<br />
вступает в молекулярное соединение типа хингндрона с фиксированными<br />
молекулами бензохинона. Поэтому цифры табл. 117 не дают<br />
возможности рассчитать число дополнительных и межмолекулярных<br />
мостиков, образующихся в структуре коллагена в результате хиноиного<br />
дубления. Однако несомненно, что наряду с диаминопроизводйыми<br />
пара-бензохинона при его взаимодействии с коллагеном<br />
образуются также и моноаминопроизводные. Очень вероятно, что<br />
в этих реакциях участвуют не только группы основного характера<br />
боковых цепей белка, но также амино-группы пептидных связей.<br />
Вторичные амино-группы взаимодействуют с хинонами аналогично<br />
первичным [2].<br />
М. А. Ракузин показал, что белок, выдубленный пара-бензохнионом,<br />
биуретовой реакции, характерной для пептидных групп,<br />
не дает [11].<br />
Участие белковых групп — С О — N H — в фиксации парабензохинона<br />
подтверждается также тем, что это соединение связывается<br />
коллагеном в количествах, превышающих 50% от числа аминокислотных<br />
остатков.<br />
Реакция между гидроксилами структуры дермы и молекулами<br />
пара-бензохинона в процессе хинонного дубления особого значения<br />
не имеет. Это подтверждается тем, что в результате дезаминирования<br />
коллагена, которое превращает группы NH2 остатков лизина<br />
в гидроксилы, фиксация пара-бензохинона сильно уменьшается [9].<br />
В свою очередь кожа, выдубленная пара-бензохиноном, фиксирует<br />
много меньше основных хромовых солей, чем голье [9].<br />
.Аналогичным образом влияет на взаимодействия коллагена и соединений<br />
Сг (III) предварительное формальдегидное дубление и<br />
дезаминирование, то есть воздействия, которые так же, как и обработка<br />
хиноном, препятствуют реакции белковых групп основного<br />
характера с кислотными остатками положительно заряженных дубящих<br />
хромовых комплексов.<br />
Реакционные центры структуры пара-хинона, участвующие во<br />
взаимодействии с белками, расположены в орто-положении по отношению<br />
к карбонильным группам молекул дубителя. Об этом свидетельствует<br />
то, что тетрахлорхинон с коллагеном не реагирует [4].<br />
Толухннон, у которого один из водородов, расположенных в ортоположении<br />
к карбонилу, замещен на группу СНз, фиксируется коллагеном<br />
значительно медленнее, чем пара-бензохинон [10]:<br />
О<br />
X А<br />
С1( С1 ЬСНз<br />
1<br />
С1У С1 )/ I<br />
О<br />
тетрахлорхинон<br />
О<br />
О<br />
толухннон