19.11.2014 Views

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

полнотекстовый ресурс

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

Фиксация пара-бензохинона коллагенам 393<br />

этой образуется. Часть пара-диоксибензола сорбируется белком и<br />

вступает в молекулярное соединение типа хингндрона с фиксированными<br />

молекулами бензохинона. Поэтому цифры табл. 117 не дают<br />

возможности рассчитать число дополнительных и межмолекулярных<br />

мостиков, образующихся в структуре коллагена в результате хиноиного<br />

дубления. Однако несомненно, что наряду с диаминопроизводйыми<br />

пара-бензохинона при его взаимодействии с коллагеном<br />

образуются также и моноаминопроизводные. Очень вероятно, что<br />

в этих реакциях участвуют не только группы основного характера<br />

боковых цепей белка, но также амино-группы пептидных связей.<br />

Вторичные амино-группы взаимодействуют с хинонами аналогично<br />

первичным [2].<br />

М. А. Ракузин показал, что белок, выдубленный пара-бензохнионом,<br />

биуретовой реакции, характерной для пептидных групп,<br />

не дает [11].<br />

Участие белковых групп — С О — N H — в фиксации парабензохинона<br />

подтверждается также тем, что это соединение связывается<br />

коллагеном в количествах, превышающих 50% от числа аминокислотных<br />

остатков.<br />

Реакция между гидроксилами структуры дермы и молекулами<br />

пара-бензохинона в процессе хинонного дубления особого значения<br />

не имеет. Это подтверждается тем, что в результате дезаминирования<br />

коллагена, которое превращает группы NH2 остатков лизина<br />

в гидроксилы, фиксация пара-бензохинона сильно уменьшается [9].<br />

В свою очередь кожа, выдубленная пара-бензохиноном, фиксирует<br />

много меньше основных хромовых солей, чем голье [9].<br />

.Аналогичным образом влияет на взаимодействия коллагена и соединений<br />

Сг (III) предварительное формальдегидное дубление и<br />

дезаминирование, то есть воздействия, которые так же, как и обработка<br />

хиноном, препятствуют реакции белковых групп основного<br />

характера с кислотными остатками положительно заряженных дубящих<br />

хромовых комплексов.<br />

Реакционные центры структуры пара-хинона, участвующие во<br />

взаимодействии с белками, расположены в орто-положении по отношению<br />

к карбонильным группам молекул дубителя. Об этом свидетельствует<br />

то, что тетрахлорхинон с коллагеном не реагирует [4].<br />

Толухннон, у которого один из водородов, расположенных в ортоположении<br />

к карбонилу, замещен на группу СНз, фиксируется коллагеном<br />

значительно медленнее, чем пара-бензохинон [10]:<br />

О<br />

X А<br />

С1( С1 ЬСНз<br />

1<br />

С1У С1 )/ I<br />

О<br />

тетрахлорхинон<br />

О<br />

О<br />

толухннон

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!