полнотекстовый ресурс

192 Хромовое дубление
Свободная сильная кислота, образующаяся в результате взаимодействия,
полностью подавляет диссоциацию карбоксилов ионита,
которая даже в слабокислой среде незначительна.
В отличие от карбоксилов ионообменника, группы СОО- структуры
коллагена при pH, близких к изоточке белка, в большой
своей части связаны в виде амфотерного иона. Поэтому реакцию
координации белковых карбоксилов в процессе хромового дубления,
приводящую к образованию дополнительных мостиков в структуре
белка, можно изобразить следующим образом:
Б -Ь 2 Н20
т ® (Нг0)з (В Д з NHjCl
Об исключительно важном значении, которое имеет при хромовом
дублении координация во внутренней сфере Сг3+ группы СОО"
структуры белка, свидетельствуют результаты дубления метилированного
коллагена [14].
Реакция метилирования белка была рассмотрена в главе I.
После многократной обработки дермы диметилсульфатом большая
часть карбоксилов в остатках аспарагиновой и глютаминовой кислот
превращается в группы — СООСНэ, которые не способны
к ионизации.
Влияние метилирования на фиксацию коллагеном хромсульфата,
а также на температуру сваривания продукта взаимодействия показано
на рис. 53, а и б.
Количество атомов хрома, фиксированных коллагеном, не подвергнутым
метилированию, очень значительно. Оно достигает 160%
от числа карбоксильных групп структуры белка.
В результате их этерификации связывание коллагеном основной
хромовой соли уменьшается в несколько раз, но полностью не
прекращается. Можно полагать, что взаимодействие комплексов
Сг (III) с метилированным коллагеном происходит без участия
ионизированных карбоксилов структуры белка. В данном случае
фиксация хромовой соли может быть объяснена возникновением
водородных связей между группами ОН хромового комплекса и