полнотекстовый ресурс

22 А. Н. Михайлов
Химические реакции формальдегида с коллагеном 337
°Ч н? Н
С—С—N
Н 0/
О Н2 Н
С —С — N
О Н,
-С— с — NH,
пол игл икоколь
Ол
но
Н н
"С—С—N
СН,
СН,
I
СООН-
О н
н
С— С — N --
I
СН,
A h.
I
соон
о н
с—с—nh2
I
СН*
I
сн 2
I
соон
п
поли глютаминовая
кислота
Однако из этого обстоятельства совершенно не вытекает, что
группы —СО—NH—, образованные иными аминокислотными парами
волипептидных участков белковой молекулы, ни при каких условиях
не будут фиксировать
формальдегид.
и
Присоединение формальдегида
к пептидным связям
белка подтверждается также
тем, что сваривание коллагена
перед дублением при­
W
водит к увеличению фиксации
НСНО. В то же время
излом кривой связывания,
который расположен обычно
при pH 7—8, перемещается
в направлении более низких
значений pH. Это показано
на рис. 94 [15].
При сваривании коллагена
нарушается взаимодействие
между смежными
белковыми пептидными группами
и увеличивается
нх реакционная способность
[6].
*>0.8
т
%
J Щ
\o j\
8 2рН
Рис. 94. Влияние pH на сорбцию НСНО
сваренным коллагеном (/) и аналогичным
препаратом, не подвергнутым нагреванию (2)
Амиды остатков глютаминовой
и аспарагиновой кислот также обладают способностью
присоединять формальдегид. Полиглютамин, образующийся в резуль^эте
превращения карбоксильных групп полиглютаминовой кислоты
в амид, сорбирует значительное количество формальдегида [28].
В ряде случаев установлено, что отщепление амидных групп уменьшает
связывание формальдегида многими белками, особенно в кис-