полнотекстовый ресурс

644 Сульфосинтаны и сульфитцеллюлозный экстракт
тами и их солями объясняется тем, что эти соединения являются
катализаторами гидролиза амидов и пептидных связей в структуре
белка.
Это свойство сульфокислот изучено на продуктах их взаимодействия
с кератином и яичным альбумином [24]. Установлено, что
в присутствии анионных красителей, которые являются многоядерными
сульфокислотами, гидролитические процессы в структуре белка
при 60° протекают в 100 раз быстрее, чем в растворе НС1 такой же
концентрации. Связанные сульфокислоты способствуют кислотному
гидролизу тем сильнее, чем менее диссоциировано их соединение
с белковыми группами основного характера.
Помимо кислотного гидролиза, сульфоароматические соединения
ускоряют также протеолиз белков в присутствии трипсина. Об этом,
например, свидетельствуют результаты следующего опыта [14].
Сравнимые образцы дермы были выдублены экстрактом древесины
квебрахо. При обработке одной из проб в жидкости, помимо
таннидов, присутствовала нафталинсульфокислота. После обработки
этой пробы трипсином 55% белкового вещества дермы перешло
в раствор. Образец, не содержавший нафталинсульфокислоты,
в результате аналогичного ферментативного воздействия потерял
только 35% белка.
Незначительной устойчивостью к действию трипсина обладает
также коллаген, обработанный лигносульфоновой кислотой. Эти
данные приводятся далее.
В результате взаимодействия различных сульфоароматических
соединений с коллагеном свойства этого последнего всегда изменяются
в одном и том же направлении в соответствии с общими
закономерностями, которые были рассмотрены выше. Однако интенсивность
этих изменений сильно зависит от особенностей строения
веществ, используемых для обработки белка, и, в частности, от соотношения
между количеством сульфо-групп и числом ароматических
ядер в молекуле. Например, в результате сульфитирования таннидов
некоторое количество ароматических ядер в структуре их молекул
изменяется следующим образом:
>
ОН
ОН
Поэтому коллаген, обработанный сульфитированными таннидами,
отличается несколько меньшей устойчивостью к дейЬтвию
трипсина, чем продукт взаимодействия белков дермы и растительных
дубильных веществ, в структуре которых сульфо-группа отсут-