полнотекстовый ресурс

536 Характеристика дубящего действия таннидов
Однако их общее поглощение все же не может достигнуть зна- I
чений, характерных для продукта реакции растительных дубиль- I
ных веществ с желатиной, свежеприготовленные растворы которой I
содержат отдельные белковые молекулы.
В структуре коллагена аналогичные молекулярные цепи свя- Г
заны друг с другом, В образовании этих внутриструктурных связей
участвуют те же функциональные группы белка, которые взаимодействуют
с фенольными гидроксилами молекул таннидов, т. е.
пептидные группы и другие атомные группировки, содержащие азот
или кислород [15].
Таким образом, большая или меньшая часть сорбционного сродства
функциональных групп коллагена, содержащих кислород или
азот, израсходована на образование связей между молекулярными
цепями самого белка и поэтому в присоединении таннидов не участвует.
Количество таких заблокированных центров сорбционного
взаимодействия по отношению к общему числу реагирующих с таннидами
функциональных групп изолированных молекул белка зависит
от обработок, которым подвергался коллаген до дубления,
а также от степени его набухания. Поэтому очень часто трудно
дифференцировать влияние на сорбцию таннидов доступности тонкой
структуры коллагена и количества сорбционных центров, не
обладающих реакционной способностью в результате взаимодействия
между смежными молекулами белка.
В воздушносухое, ороговелое голье танниды вообще не проникают.
В этих условиях они фиксируются только в поверхностных
слоях дермы. Для распределения растительных дубильных веществ
в толще полуфабриката необходимо произвести его обводнение.
При взаимодействии коллагена с водой увеличивается расстояние
между элементами его структуры (т. е. ее доступность для распределения
дубителя) и в то же время частично нарушается взаимодействие
между смежными молекулярными цепями белка, что приводит
к увеличению числа сорбционных центров, участвующих
в присоединении таннидов.
Белки шерсти и шелка, которые набухают в воде много меньше,
чем коллаген, сорбируют незначительное количество растительного
дубильного вещества только на внешней поверхности волокна.
Фиброин шелка, диспергированный в водной среде, присоединяет
большое количество таннидов.
Доступность тонкой структуры коллагена для распределения
в ней таннидов увеличивается по мере набухания дермы. Вместе
с тем растет и количество сорбционных центров, не участвующих
во взаимодействии между смежными молекулами белка.
Увеличение степени набухания коллагена обычно приводит
к росту сорбции таннидов. Обводнению волокнистого белка дермы
способствует его измельчение.
Поэтому гольевой порошок сорбирует больше таннидов, чем