Nachwachsende Rohstoffe in der Wikipedia, Band 1

Enzym 446
unhandlich. Häufiger gebraucht werden systematische, nach den oben genannten Regeln konzipierte Namen.
Probleme der Nomenklatur ergeben sich etwa bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katalysieren. Für sie existieren
deshalb manchmal mehrere Namen. Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei
der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da die Namen traditionell eine breite Verwendung fanden, wurden sie
teilweise beibehalten (Beispiele: die Verdauungsenzyme Trypsin und Pepsin des Menschen).
Klassifikation nach IUPAC und IUBMB
Enzyme werden entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion in sechs Enzymklassen eingeteilt:
1. Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren.
2. Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen.
3. Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten.
4. Lyasen, auch Synthasen genannt, die die Spaltung oder Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten
katalysieren, allerdings ohne Spaltung von ATP.
5. Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen.
6. Ligasen oder Synthetasen, die die Bildung von Substanzen katalysieren, die chemisch komplexer sind als die
benutzten Substrate, allerdings im Unterschied zu den Lyasen nur unter ATP-Spaltung enzymatisch wirksam sind.
Manche Enzyme sind in der Lage, mehrere, zum Teil sehr unterschiedliche Reaktionen zu katalysieren. Ist dies der
Fall, werden sie mehreren Enzymklassen zugerechnet.
Aufbau
Enzyme lassen sich anhand ihres Aufbaus unterscheiden. Während viele Enzyme aus nur einer Proteinkette
bestehen, so genannte Monomere, bilden andere Enzyme Oligomere aus mehreren Proteinketten, den Untereinheiten.
Einige Enzyme lagern sich mit weiteren Enzymen zu sogenannten Multienzymkomplexen zusammen und
kooperieren miteinander oder regulieren sich gegenseitig. Umgekehrt gibt es auch einzelne Proteinketten, welche
mehrere Enzymaktivitäten enthalten (multifunktionelle Enzyme). Eine weitere mögliche Einteilung hinsichtlich ihres
Aufbaus berücksichtigt das Vorhandensein von Kofaktoren:
• Reine Protein-Enzyme bestehen ausschließlich aus Protein, das aktive Zentrum wird nur aus Aminosäureresten
und dem Peptidrückgrat gebildet. Zu dieser Gruppe gehören beispielsweise das Verdauungsenzym Chymotrypsin
und die Triosephosphatisomerase (TIM) der Glycolyse.
• Holoenzyme bestehen aus einem Proteinanteil, dem Apoenzym, sowie aus einem Kofaktor, einem
niedermolekularen Molekül (kein Protein). Beide zusammen sind für die Funktion des Enzyms wichtig.
Organische Moleküle als Kofaktoren werden Koenzyme genannt. Sind sie kovalent an das Apoenzym gebunden,
nennt man sie prosthetische Gruppen, andernfalls auch zutreffender als Kosubstrat, da sie in äquivalenten Mengen
bei der enzymatischen Reaktion mit dem Substrat umgesetzt werden. Kosubstrate sind zum Beispiel
Adenosintriphosphat (ATP) und Nicotinamidadenindinukleotid (NAD). ATP wird oft als Energiequelle für die
Reaktion genutzt, z. B. von Proteinkinasen. NAD wird von Enzymen, z. B. die Alkoholdehydrogenase, als
Elektronenakzeptor verwendet. Benötigt ein Enzym Metallionen (z. B. Eisen-, Zink- oder Kupferionen), spricht
man von einem Metalloenzym. Die Lipoxygenase zum Beispiel enthält Eisen und die Carboanhydrase enthält
Zink.