Nachwachsende Rohstoffe in der Wikipedia, Band 1

Enzym 450
Die Parameter K m (Michaeliskonstante) und k cat (Wechselzahl) sind geeignet, Enzyme kinetisch zu charakterisieren,
d. h. Aussagen über ihre katalytische Effizienz zu treffen. Ist K m beispielsweise sehr niedrig, heißt das, das Enzym
erreicht schon bei niedriger Substratkonzentration seine Maximalgeschwindigkeit und arbeitet damit sehr effizient.
Bei geringen Substratkonzentrationen ist die Spezifitätskonstante k cat / K m ein geeigneteres Maß für die katalytische
Effizienz. Erreicht sie Werte von mehr als 10 8 bis 10 9 M −1 s −1 , wird die Reaktionsgeschwindigkeit nur noch durch
die Diffusion der Substrat- und Enzymmoleküle begrenzt. Jeder zufällige Kontakt von Enzym und Substrat führt zu
einer Reaktion. Enzyme, die eine solche Effizienz erreichen, nennt man „katalytisch perfekt“.
Kooperativität und Allosterie
Hauptartikel: Kooperativität
Einige Enzyme zeigen nicht die hyperbolische Sättigungskurve, wie sie die Michaelis-Menten-Theorie vorhersagt,
sondern ein sigmoides Sättigungsverhalten. So etwas wurde erstmals bei Bindeproteinen wie dem Hämoglobin
beschrieben und wird als positive Kooperativität mehrerer Bindungsstellen gedeutet: die Bindung eines Liganden
(z. B. Substratmolekül) beeinflusst weitere Bindungsstellen im gleichen Enzym (oft aber in anderen Untereinheiten)
in ihrer Affinität. Bei positiver Kooperativität hat ein Bindeprotein mit vielen freien Bindungsstellen eine
schwächere Affinität als ein größtenteils besetztes Protein. Bindet derselbe Ligand an alle Bindungszentren, spricht
man von einem homotropen Effekt. Die Kooperativität ist bei Enzymen eng mit der Allosterie verknüpft. Unter
Allosterie versteht man das Vorhandensein weiterer Bindungsstellen (allosterischen Zentren) in einem Enzym,
abgesehen vom aktiven Zentrum. Binden Effektoren (nicht Substratmoleküle) an allosterische Zentren, liegt ein
heterotroper Effekt vor. Die Allosterie ist zwar begrifflich von der Kooperativität zu unterscheiden, dennoch treten
sie oft gemeinsam auf.
Mehrsubstrat-Reaktionen
Hauptartikel: Mehrsubstratreaktion
Die bisherigen Überlegungen gelten nur für Reaktionen, an denen ein Substrat zu einem Produkt umgesetzt wird.
Viele Enzyme katalysieren jedoch die Reaktion zweier oder mehrerer Substrate bzw. Kosubstrate. Ebenso können
mehrere Produkte gebildet werden. Bei reversiblen Reaktionen ist die Unterscheidung zwischen Substrat und
Produkt ohnehin relativ. Die Michaelis-Menten-Theorie gilt für eines von mehreren Substraten nur, wenn das Enzym
mit den anderen Substraten gesättigt ist.
Für Mehrsubstrat-Reaktionen sind
folgende Mechanismen vorstellbar:
• Sequenzieller Mechanismus: Die
Substrate binden nacheinander an
das Enzym. Haben alle Substrate
gebunden, liegt ein zentraler
Komplex vor. In diesem findet die
Umwandlung der Substrate zu den
Produkten statt, welche
anschließend der Reihe nach aus
dem Komplex entlassen werden. Man unterscheidet dabei zwischen:
Ein Enzym katalysiert eine Reaktion zweier Substrate zu einem Produkt. Erfolgt die
Bindung des Substrats 1 stets vor der Bindung des Substrats 2, so liegt ein geordneter
sequenzieller Mechanismus vor.
• Zufalls-Mechanismus (engl. random): Die Reihenfolge der Substratbindung ist zufällig.
• Geordneter Mechanismus (engl. ordered): Die Reihenfolge der Bindung ist festgelegt.
• Ping-Pong-Mechanismus: Die Bindung von Substrat und die Freisetzung von Produkt erfolgen abwechselnd.
Erst bindet Substrat A an das Enzym und wird als erstes Produkt P abgespalten. Dabei wird das Enzym
modifiziert. Dann wird das zweite Substrat B aufgenommen und reagiert zu einem zweiten Produkt Q. Das
Enzym hat wieder seine Ausgangsgestalt.